Навигация


Главная
УСЛУГИ
Гостевая книга
Правила пользования
Авторизация / Регистрация
 
Главная arrow Экология arrow Ботаника - Неведомская ЕО
Предыдущая   СОДЕРЖАНИЕ   Следующая

5. Органічні сполуки: білки

Белки или протеины - это высокомолекулярные биополимеры, мономерами которых являются остатки аминокислот Название \"белки\" повязанная со способностью многих белков белеть при нагревании Температура приводит к изменению их конформации (от лат konphormatio - размещение) (пространственной структуры) А название \"протеины\" происходит от греческого слова \"первые\" и отражает их роль в живых организмах Белки входят в состав всех живых систем, на них приходится от 50 до 80% сухой массы клеток80% сухої маси клітини.

В самом названии аминокислот отражено наличие в их составе аминогруппы (- NH2), которой присущи щелочные свойства, и карбоксильной группы (-СООН) с кислотными свойствами Таким образом, аминокислоты - это амфотерные (от греч amphoteros - оба) соединения, которые реагируют не только с лугами, но и с кислотами

Аминогруппа и карбоксильная группа свя связанные с одним и тем же атомом углерода Группы атомов, по которым аминокислоты различаются между собой, называют радикалами или R-группами

Общая формула аминокислоты:

Бесконечное разнообразие белковых молекул обеспечивается различными комбинациями остатков 20 аминокислот Эти 20 аминокислот называют основными

Реакция полимеризации аминокислот связана с взаимодействием между карбоксильной группой (- СООН) одной аминокислоты и аминогруппой (- NH2) другой В ходе реакции выделяется молекула воды и образуется пептид (от греч peptos - сваренный) Поэтому ковалентная связь между остатками аминокислот называется пептидным

Схема пептидной связи: - СО-NN -

К свободным карбоксильной и аминогруппы могут присоединяться другие аминокислоты, удлиняя цепь, называется полипептидной:

Полипептидные цепочки имеют определенную конформацию При изменении ее белок теряет способность взаимодействовать с другими молекулами Конформация белка зависит от последовательности аминокислотных остатков и от среды Полипептидная цепь белков в отличие от п полисахаридов не имеет разветвленной структурри.

Свойства белка определяются последовательностью аминокислотных остатков, входящих в состав его молекулы

Первичная структура белка - это сообщающиеся пептидными связями остатки аминокислот, имеющие вид линейной цепи Итак, первичная структура белка определяется качественным и количественным составом аминокислотных остатков, а также ихн ной последовательностью Однако молекула белка в виде линейной цепи неспособна выполнять специфические функции Для этого она должна приобрести сложной пространственной структурури.

Вторичная структура белка характеризует пространственную организацию белковой молекулы, полностью или частично закручивается в спираль Итак вторичная структура белка - закрученный в спираль полипептидная цепь Радикалы аминокислот при этом остаются снаружи спирали В поддержании вторичной структуры важная роль принадлежит водородным связями возникающие между атомами водорода NH-группы (пептид-ной) одного витка спирали и кислорода СО-группы другого Водородные связи значительно слабее ковалентных, но благодаря тому, что спираль \"прошита\" многочисленн ими водородными связями, ее структура очень прочная Таким образом, вторичная структура белка стабилизируется водородными связями между пептидными группами, расположенными на соседних витках спиралитках спіралі.

Третичная структура белка обусловлена ??способностью полипептидной спирали закручиваться определенным образом в комок, или глобулу (от лат globulus - шарик) Скручивание происходит в результате взаимодействия аминокислотных радикалов на отдаления них участках цепи Третичная структура белка поддерживается несколькими типами связей: водородными, гидрофобными, ковалентными дисульфидными (-SS-) Стабильность третичной структуры зависит от внутреннего ьоклитинного среды, в частности от рН и температур Значительные колебания температуры или изменения химического состава клетки нарушают третичную структуру белка и немедленно влияют на его функционирование надует рне нагрева или влияние сильнодействующих химических веществ приводит кть до денатурации (от лат de- движение вниз, потеря natura - природные свойства) - необратимого разрушения определенной структуры белка При денатурации первичная структура белка остается неизменной, а нарушаются высшие ее уровни

Многие белков состоят из нескольких полипептидных цепей, которые удерживаются вместе благодаря гидрофобным взаимодействиям, а также водородным и ионным связям Сочетание нескольких полипептидных цепей назы ься четвертичной структурой белка

По сложности строения и функциями белки разделяют на отдельные классы:

o простые - протеины (от греч protos - первый), состоящие только из аминокислот;

o сложные - протеиды (от греч protos - первый eidos - вид) - такие белки, содержащие кроме аминокислотного цепи, еще и небелковый компонент

Функции белков:

o структурная, или строительная, - белки входят в состав всех органов и тканей, являются структурными компонентами клеточных мембран;

o регуляторная - белковые гормоны регулируют процессы жизнедеятельности организмов;

o каталитическая или ферментативная - особая группа белков - ферментов выполняющие функцию биологических катализаторов (биокатализа), то есть способны регулировать (ускорять или тормозить) химические реакции; основу ферментов составляют белки, к которым может присоединяться небелых лкова часть (витамины, металлы и др.) Ферменты катализируют только определенные реакции Каждая молекула фермента способна осуществлять от нескольких тысяч до нескольких миллионов операций в минуту Для ферментов ха рактерна закономерная локализация, поскольку процесс расщепления или синтеза любого вещества в клетке разделен на ряд химических операций, которые закономерно идут одна за другой Каждую из этих операций палача лизирует свой фермент Действие ферментов зависит от температуры и pH средывища;

o энергетическая-при полном окислении 1 г белка выделяется 17,2 кДж энергии;

o сигнальная - отдельные сложные белки клеточных мембран, изменяя свою структуру, передают сигналы из внешней среды на другие участки мембраны или внутрь клетки

 
Предыдущая   СОДЕРЖАНИЕ   Следующая
 
Дисциплины
загрузка...
Банковское дело
БЖД
Бухучет и Аудит
География
Документоведение
Экология
Экономика
Этика и Эстетика
Журналистика
Инвестирование
Информатика
История
Культурология
Литература
Логика
Логистика
Маркетинг
Медицина
Менеджмент
Педагогика
Политология
Политэкономия
Право
Естествознание
Психология
Религиоведение
Риторика
РПС
Социология
Статистика
Страховое дело
Товароведение
Туризм
Философия
Финансы